基礎生物化學學習總結

基礎生物化學學習總結

生物化學是研究生命有機體的化學組成、維持生命活動的各種化學變化及其相互聯系的科學，即研究生命活動化學本質的學科。生物化學是運用化學的原理和方法，研究生物體的物質組成和遵循化學規(guī)律所發(fā)生的一系列化學變化，進而深入揭示生命現象本質的一門學科，有生命的化學之稱。生物化學是現代生物學的基礎，它與許多學科交叉滲透，是生命科學發(fā)展的支柱。因此，奠定堅實的生物化學基礎已成為多種學科科技工作者的共同需要。我們身為林產化工專業(yè)的學生，自然要踏實掌握好并學會運用生物化學的知識。

通過這學期對生物化學的學習，我知道了核酸、蛋白質、酶、糖類、脂類是幾大主要研究物質，不僅要熟知并理解它們的種類、概念、結構、性質以及化學合成反應，還要學習其分解代謝，氧化途徑、酶促降解、生物合成等等，這些都是我們要熟練掌握的知識點。然而生物化學這門課，相對于我們理工科學生所學的其他課程來說，是需要比較多時間去背誦記憶的。我想這對于我們來說是很大一個難點。生化里面囊括的知識點很多，也許這就得靠我們自己去總結歸納，去理解背誦。但這些內容并非一朝一夕所能理解吸收的，無論哪門課程，都是需要時間去好好學習，都是厚積薄發(fā)、循序漸進的過程。而且就像老師所說，我們學習生物化學，不只是為了應付結課的這一次考試，更是要理解這些知識，掌握這些知識，并能將其很好地運用到以后的學習和實踐當中。而且對于我們林產化工專業(yè)來說，我認為生物化學這門課的學習是不可或缺的。說到這門課的學習，還記得剛開課時老師有讓我們寫下自己的安排計劃，當時我是這樣寫的：課前仔細預習，課堂上認真聽講，課后好好復習。現在看來這樣的計劃是有點理想化，其他的課業(yè)作業(yè)活動一多起來，就根本沒有時間完成計劃。也許我是在為自己找借口，總之到了最后的學習狀況與一開始的預想有很大的出入，這是很不該的。到了現在最后的復習階段，之前的就不懊惱了，只想著好好復習，希望能在期末取得一個好成績。

最后是在老師的教學上，李老師是個很認真負責的老師。雖然剛開始作業(yè)比較多，但老師也是希望我們能熟悉課本并學會歸納總結。雖然我們怨聲載道，但在現在的復習階段，當時所做的那些總結給我們帶來很大的方便，也使我們形成了一種良好的學習思維，更有助于復習。老師也給我們提供了很多方便記憶的生化背誦順口溜，能讓我們更快的理解知識。而且老師還有給我們提供一個公共郵箱，里面有很多的學習資料和相關知識，都能給我們的學習帶來很大的幫助。不過在課堂上，還是希望老師以后在講課中能給我們多提供些條理幫助我們疏通思路，并能結合一些實際言傳身教讓我們更好理解內容，并且還可以從多個角度探討問題能夠讓我們理解更透徹學得更精通。不過李老師還是教給了我們很多知識，也給我們帶來了一學期這么精彩的生物化學課堂，在此表示對老師的感謝。

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基礎生物化學第一章蛋白質生物大分子特性：1相對分子質量大2有特定的生物活性物質

氨基酸是蛋白質基本單位

蛋白質含量=蛋白氮*6.25（凱氏定氮法）常見氨基酸二十種：

特殊氨基酸：甘氨酸（R基是H）脯氨酸（唯一的雜環(huán)亞氨基酸）氨基酸的重要化學性質：（1）亞硝酸反應：反應放出氮氣，氮氣一半來自氨基氮，一半來自亞硝酸，通常情況下測定生成的氮氣的體積量即可計算氨基酸的量，此反應可用于測定蛋白質的水解程度。甲醛反應：間接滴定法

Sanger反應：（與2，4-二硝基氟苯反應）DNFB只與多肽或蛋白質N端的AA起反應，生成DNP-多肽或DNP-蛋白質，當用酸水解時，所有的肽鍵被切開，只有DNP基仍連在N端AA上，形成黃色的DNP-AA，利用DNP-AA在有機溶劑中的溶解度與其他AA不同，可以用乙醚把DNP-AA抽提出來，從而與其他AA分開，所得DNP-AA經紙層析，從紙層析圖譜上黃色斑點的位置可鑒定N端AA的種類和數目。

吸光性：構成蛋白質的20種氨基酸在可見光區(qū)都沒有光吸收；在遠紫外區(qū)(化層（表面極性AA對水親合性）；③帶電荷（在非等電點時，相同蛋白質顆粒帶同種電荷，相互排斥）。

具有布朗運動、丁達爾效應、電泳現象、吸附現象以及不能透過半透膜等膠體溶液的性質。利用其不能透過半透膜性質，建立透析法可分離、純化蛋白質。當蛋白質溶液部分失水或達到一定濃度的蛋白質溶液冷卻時可形成凝膠，如豆腐、奶酪、魚湯凍、豬腳湯凍。膠凝作用的逆過程為膠溶作用，如為干凝膠的種子在發(fā)芽時大量吸水。

三、變性與復性

變性：在理化因素的影響下，天然蛋白質分子內部原有的高級結構發(fā)生變化時，

其理化性質和生物學功能都隨之改變或喪失，但并未導致一級結構的變化，這種現象叫變性作用。變性實質為分子中各種次級鍵被破壞（有時包括二硫鍵），其空間構象從緊密有序狀態(tài)變成松散無序狀態(tài)，但不涉及一級結構破壞。

引發(fā)變性的因素

物理因素：加熱、紫外線、X射線、超聲波、劇烈振蕩、攪拌或高壓等�；瘜W因素：強酸、強堿、脲、胍、重金屬鹽、生物堿、有機溶劑等。

變性伴隨的表現

功能上：生物活性喪失；

理化性質上：紫外吸收和粘度增大，溶解度、滲透壓和擴散速度降低，易絮凝、

不易結晶（可判斷蛋白質是否為天然構象），疏水基團外露，側鏈反應增強，對酶的作用敏感，易被水解。

復性：引起蛋白質變性的條件不很劇烈，其三維結構破壞不很嚴重的情況下，除去變性因素后，變性的蛋白質可緩慢恢復其天然構象，并恢復原有的理化性質和生物活性，這種現象稱為復性。

四、沉淀沉淀：蛋白質分子因脫水、失去電荷、變性或生成難溶鹽而從溶液中沉淀析出的現象。引發(fā)沉淀的因素：高濃度中性鹽、有機溶劑、重金屬鹽、生物堿試劑、加熱高濃度中性鹽：加入高濃度的中性鹽（如(NH4)2SO4、Na2SO4、NaCl），可破壞蛋白質的水

化層，中和蛋白質的電荷，從而使蛋白質沉淀析出，此現象稱為鹽析，該方法不會

使蛋白質產生變性，是最常用的蛋白質沉淀方法。球蛋白通常不溶于純水，而溶于稀中性鹽溶液，其溶解度隨稀鹽濃度的增加而增大，這稱為鹽溶。

有機溶劑：在蛋白質溶液中加入能與水互溶的有機溶劑，如乙醇、丙酮等，可破壞蛋白質的

水化膜，使蛋白質沉淀。此法常在低溫條件下進行，否則有機溶劑與水互溶產生的

溶解熱會使蛋白質產生變性。

重金屬鹽：重金屬鹽可與蛋白質中帶負電的基團結合使蛋白質沉淀，同時還會使之變性。

生物堿試劑：生物堿試劑一般為弱酸性物質，如單寧酸、苦味酸、三氯乙酸等。蛋白質在酸

性條件下帶正電，能與生物堿試劑的酸根離子結合而產生沉淀。

加熱：幾乎所有蛋白質都因加熱變性而凝固；少量鹽可促進凝固；當處于蛋白質等電點時，加熱凝固迅速而完全。

蛋白質分類：按形狀分：球狀蛋白，纖維蛋白按功能分：活性蛋白、非活性蛋白按化學成分：簡單蛋白、結合蛋白

第二章酶酶是由活細胞產生的，具有催化活性和高度專一性的特殊生物大分子，包括蛋白質和核酸。

酶的催化特性：催化效率高、高度專一性、易失活、催化活性可調控、催化活性與輔酶因子有關

三、酶的化學本質

絕大多數酶為蛋白質，這是因為：

①酶水解最終產物為氨基酸，酶能被蛋白水解酶水解失活；

②酶是具有空間結構的生物大分子，凡是能使蛋白質變性的因素都能使酶喪失活性。

③酶為兩性電解質，各自具有特定的等電點；④酶具有不能透過半透膜等膠體性質；⑤酶也有蛋白質所具有的顯色反應。

按酶的催化反應類型分：氧化還原酶、轉移酶、水解酶、裂合酶、異構酶、合成酶一般催化劑的特征

可加快化學反應的速度，但在本身反應前后不發(fā)生改變；只能縮短到達平衡的時間，不改變反應的平衡點；

只能催化本來能進行的反應，即熱力學上允許的反應；本質為降低反應的活化能。維生素A又稱抗干眼病維生素維生素D又稱為抗佝僂病維生素維生素E又稱生育酚維生素K又稱凝血維生素酶的專一性

（一）結構專一性

絕對專一性：一種酶只作用于一種底物。

相對專一性：一種酶能夠作用于結構上類似的一系列化合物。（二）立體異構專一性

旋光異構專一性：底物具有旋光異構體時，酶只能作用于其中的一種順反異構專一性：底物具有幾何異構體時，酶只能作用于其中的一種潛手性專一性：酶只作用于對稱分子等同基團中的一個

活性中心：指酶分子中直接參與底物結合及催化作用的氨基酸殘基的側鏈基團按一定空間結構所組成的區(qū)域，又稱活性部位（activesite）。

結合部位為與底物結合的基團，決定酶專一性；催化部位為催化底物敏感鍵發(fā)生化學變

化的基團，決定酶的催化能力。兩部位一般僅由幾個在高級結構中十分靠近的AA殘基組成。活性中心的基團均屬必需基團；必需基團還包括那些在活性部位以外的，對維持酶活性中心空間構象所必需的基團。

測定酶活性中心的方法1、化學修飾法

選擇適當的化學試劑與酶蛋白中的氨基酸殘基的側鏈基團發(fā)生反應，引起共價結合、氧化或還原等修飾，稱之為化學修飾。

缺點：對酶活性中心以外的穩(wěn)定酶正�？臻g結構的一些氨基酸殘基側鏈的修飾也可能導致酶活性的喪失。

2、切除法

用專一性的酶切除一段肽鏈后剩余的肽鏈仍有活性，說明切除的肽鏈與活性無關，反之，切除的肽鏈與活性有關。此法多用于小分子且結構已知酶的測定。

3、X-射線晶體結構分析法

獲得純酶的X-射線晶體衍射圖譜以及酶同底物反應后的X-射線圖譜，通過軟件

對比分析，即可直接確定酶的活性中心。

4、定點誘變法

通過改變編碼蛋白質基因中的DNA順序，研究酶活性中心的必需氨基酸。e.g.1987年Craik將胰蛋白酶102位的Asp誘變成Asn后，其水解酯底物的能力為天然胰蛋白酶的萬分之一。中間產物學說：E與S首先結合生成不穩(wěn)定的中間產物ES，然后ES再分解成P和原來的E底物濃度對υ的影響

米氏方程：

[S]>Km時，υ=Vmax，零級反應；[S]=Km時，υ=Vmax/2。

Km的物理意義當酶促反應速度達到最大速度一半時的底物濃度。雙倒數作圖法

y=ax+b

溫度對υ的影響

一定范圍內，T升高，活化分子數增多，υ加快；但當T過高時，酶蛋白（或核酸）變性失活，υ反而下降。酶只有在一定溫度時才顯示出最大活力，此時的溫度

稱為酶的最適溫度。

凡是能提高E活性、加速酶促反應進行的物質都稱為該酶的激活劑。激活劑對酶有一定的選擇性，一種酶的激活劑對另一種酶來說可能是抑制劑：競爭性抑制作用

特點：①I與S結構相似，競爭E的結合部位，但對催化部位無影響；②提高底物濃度可解除抑制作用；

③Km值增大，Vmax不變。

抑制劑對υ的影響

失活作用：使酶蛋白變性而使酶活力喪失的作用。

抑制作用：一些專一性的小分子或離子并不引起酶變性，但會使酶活性中心的結構和性

質發(fā)生變化，從而引起酶活力下降。抑制劑：（inhibitor）能引起酶抑制作用的物質。

抑制劑對酶的作用有一定選擇性，一種抑制劑只引起某一種或某一類酶活性降

低或喪失；而蛋白質變性劑對酶的作用無選擇性。

不可逆抑制作用

I與E共價結合而使酶喪失活性，不能用透析或超濾的方法除去I而恢復酶活力，稱為不可逆抑制作用可逆抑制作用

I與E非共價結合，一般用透析或超濾的方法能除去抑制劑使酶恢復活力，稱為可逆抑制作用。

可逆抑制作用可分為競爭性抑制作用、非競爭性抑制作用和反競爭性抑制作用。

同工酶：指催化相同的化學反應，但一級結構、高級結構、理化性質乃至免疫學性質不

完全相同的一組酶。同工酶存在于生物的同一種屬或同一個體的不同組織、甚至同一組織或細胞中。

誘導酶：指一般情況下不存在或含量很小，但在誘導過程中含量明顯增加的一類酶。

第三章核酸核酸按其所含糖類不同，可分為脫氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）兩類1、脫氧核糖核酸：dsDNAssDNA2、核糖核酸：mRNAmRNArRNA

核酸的生物學功能

核酸是遺傳信息的載體，也是遺傳和變異的物質基礎；

RNA參與蛋白質的生物合成；

RNA具有催化、調節(jié)基因表達等功能。戊糖＋堿基→核苷

戊糖＋堿基＋磷酸→核苷酸

雙螺旋基本特征：

兩條反向平行的多核苷酸鏈，一條為5’→3’，另一條為3’→5’，繞同一中心軸相互纏繞為右手螺旋

磷酸基團與戊糖在外側形成DNA雙螺旋的骨架；堿基位于螺旋內側。堿基按互補配對原則通過氫鍵相連

堿基平面與中心軸近乎垂直，相鄰堿基平面間的垂直距離為0.34nm。

雙螺旋直徑2nm；相鄰核苷酸間的夾角為36°，每圈10bp，螺距3.4nm。螺旋表面具有大溝和小溝。真核生物染色體組裝

DNA在組蛋白幫助下裝配成核小體RNA分子的共同特征：

大多數天然RNA分子為單鏈直線型多核苷酸鏈，鏈間以3’,5’-磷酸二酯鍵連接。堿基組成A、G、C、U，稀有堿基較多；戊糖是核糖�；パa堿基可自身回折，在局部區(qū)域形成發(fā)夾結構（hairpin）或莖環(huán)結構（stem-loop）。

二、tRNA的結構特點

70~90nt，分子量小，約25kd，4S；種類多。

5’端為polyG；3’端為CCA-OH序列，用來接受活化的AA。二級結構為三葉草形結構（四臂四環(huán)）。三級結構為倒L形。

含有較多修飾核苷酸(如Ψ，D等)。有的堿基很保守（如D）。

mRNA的結構特點原核生物：

1.多順反子：一條mRNA編碼多條肽鏈。2.邊轉錄邊翻譯。3.無修飾成份。

4.SD序列：mRNA5’先導區(qū)一段富含嘌呤堿的序列，位于起始密

碼子AUG前約10個nt處，多為5’-AGGAGGU-3’。它和核糖體16SrRNA的3’末端富含嘧啶堿的序列互補，這與mRNA對核糖體快速識別有關。

真核生物：

單順反子：一條mRNA編碼一條肽鏈。

轉錄后再翻譯。

有修飾成份（甲基化、磷酸化）。

有m7G-5’ppp5’-Nm-3’p5’帽子結構。

3’-polyA尾。

紫外吸收特性：核苷酸的嘌呤和嘧啶堿中含有共軛雙鍵，在260nm附近達到最大吸收值。變性：

核酸在加熱、極端pH、有機試劑、變性劑及機械力等作用下，發(fā)生氫鍵斷裂（不涉及共價鍵，堆積力破壞），雙螺旋分子變?yōu)閱捂湹倪^程。

增色效應：DNA分子變性后，堿基堆積不復存在，原先藏于螺旋內部的堿基暴露出來，這

使得DNA在260nm的吸收值比變性前明顯增加。

減色效應：指變性DNA的兩條互補單鏈在適當條件下重新締合形成雙螺旋結構，其理化性

質也隨之恢復的過程。復性后的DNA溶液在260nm處的吸收值比復性前明顯下降，這種現象稱為減色效應。

核酸定量分析：

紫外分光光度法：利用堿基260nm的紫外吸收測定核酸的含量

定磷法：濃硫酸水解核酸之磷酸，酸性條件下磷酸與鉬酸形成磷鉬酸，用還原劑還

原磷鉬酸為鉬藍，660nm比色測定含量定糖法第四章生物氧化

生物氧化（biologicaloxidation）指有機物在細胞內氧化分解，最終生成CO2和H2O并釋

放出能量的過程，又稱為細胞氧化（cellularoxidation）、細胞呼吸或組織呼吸（tissuerespiration）。電子傳遞鏈：在生物氧化過程中，代謝物上的H原子被脫氫酶激活脫落后，以質子和電子

的形式由線粒體內膜上的一系列傳遞體依次傳遞，最終與被激活的O2生成H2O，由這些傳遞體組成的整個體系稱為電子傳遞鏈，又稱呼吸鏈。（二）組成

遞氫體：傳遞氫和電子；遞電子體：僅傳遞電子

1、煙酰胺腺嘌呤核苷酸：遞氫體2、黃素蛋白：遞氫體3、鐵硫蛋白：遞電子體4、泛醌：遞氫體5、細胞色素：遞電子體

（三）排列順序

底物脫下的H不活潑，不能直接傳給氧生成水，需要經過呼吸鏈中電子遞體的傳遞。

呼吸鏈電子總是從低電位傳到高電位。主路：NADH氧化呼吸鏈支路：FADH2氧化呼吸鏈

氧化磷酸化（oxidativephosphorylation）指利用生物氧化過程釋放的自由能使ADP磷酸化為ATP的過程解偶聯劑：使電子傳遞與ADP磷酸化過程分離。它只會抑制ATP的生成；并不抑制電子

傳遞過程，而將電子傳遞所產生的自由能以熱形式散失。e.g.雙羥香豆素、三氯甲氧基苯腙羰基氰化物（FCCP）。

解偶聯劑只抑制電子傳遞鏈磷酸化，不影響底物水平磷酸化。

2，4-二硝基苯酚在pH7時以解離形式存在，不能穿過線粒體膜；酸性時以非解離形式

存在，易于穿過線粒體膜，可將一個質子帶入膜內基質，破壞電子傳遞形成的跨膜質子梯度。

線粒體穿梭系統(tǒng):線粒體穿梭系統(tǒng)蘋果酸穿梭系統(tǒng)

能荷:能量載荷，簡稱能荷，指總腺苷酸庫中（ATP、ADP和AMP濃度之和）高能磷酸

基（ATP）所占比例

第五章糖類

按聚合度分類：單糖：不能被水解為更小分子的糖。

寡糖：水解2-6個單糖分子的糖。

多糖：水解產物含10個以上單糖的糖。結合糖（復合糖）：糖脂、糖蛋白、蛋白聚糖等。糖衍生物：糖醇、糖酸、糖胺、糖苷等。

單糖構型：1單糖除二羥基丙酮外都含有手性碳原子，具有旋光構體

2含多個手性碳時，以距離羰基最遠的手性碳上的-OH方向判斷糖構型淀粉的生物合成直鏈淀粉：（α-1,4糖苷鍵）供體為ADPG、UDPG

淀粉磷酸化酶途徑：G-1-P+(G)n→(G)n+1+Pi

淀粉合成酶途徑：NDPG+(G)n→(G)n+1+NDPD酶：見于馬鈴薯和大豆

支鏈淀粉：（α-1,6糖苷鍵）

Q酶（分支酶）將直鏈變?yōu)橹ф溙墙徒猓褐冈谌毖趸蚬┭醪蛔愕那闆r下，葡萄糖降解為丙酮酸并伴隨著ATP生成的

過程。反應在細胞質中進行，是原核生物和真核生物糖類物質分解代謝的共同途徑，也是有機體獲得化學能的最原始的途徑。糖異生：由非糖物質（甘油、乳酸、丙酮酸、草酰乙酸、生糖氨基酸等）合成葡萄糖的過程。

基本為EMP逆過程，但需繞過三個能障一個膜障。三羧酸循環(huán)：指有氧條件下，葡萄糖在線粒體中經過一系列反應被徹底氧化分

化為CO2和H2O并產生能量的過程。它不僅是糖類代謝的主要

途徑，也是脂肪和蛋白質代謝的最終途徑。

生物學意義：

是機體獲取能量的主要方式；是糖、脂肪和蛋白質在體內徹底氧化的共同代謝途

徑；是體內三種主要有機物互變的聯結機構。

磷酸戊糖途徑（PPP）在胞液中進行，又稱磷酸己糖支路（HMS）、戊糖支路或磷酸葡萄糖

氧化途徑，是生物體內糖類分解的一條需氧代謝途徑。約占植物糖代謝的

35%；動物中的肝、骨髓、紅細胞和脂肪組織中此途徑比較旺盛。

（一）反應歷程

氧化階段：包括脫氫、水解、脫氫脫羧3步反應。非氧化階段（分子重組）：以5-P-核酮糖為起點，經異構、基團轉移、重組磷酸已糖。

總反應式：6G-6-P+12NADP++7H2O→5G-6-P+6CO2+12NADPH+12H++Pi

第六章脂類代謝一、脂的分類脂類為生物體中不溶于水而溶于有機溶劑的一類物質的總稱。按生物學功能可分為：

貯存脂質：三酰甘油（脂肪）和蠟。

結構脂質：各種生物膜的骨架都主要是由磷脂類構成的脂雙層，固醇和糖脂也參

與膜的形成。

活性脂質：量小而具有重要的生物活性。如固醇類、萜類可為激素、維生素和色

素的重要前體。

β-氧化：

指FA在一系列酶作用下，α和β位碳原子之間發(fā)生斷裂，β碳原子氧化成酮基，并裂解生成含2個碳的乙酰CoA和較原先少2個碳的FA的過程。區(qū)別點細胞中發(fā)生部位酶系起始點引子原料轉運方式二碳單位加入或裂解方式FA從頭合成胞質6種酶、一個蛋白質甲基端乙酰CoA檸檬酸轉運系統(tǒng)丙二酸單酰CoAβ-氧化線粒體4種酶羧基端脂酰CoA肉堿穿梭系統(tǒng)乙酰CoA酰基載體電子供體或受體羥脂�；�合物的中間構型能量變化ACP-SHNADPHD-型消耗7個ATP、14NADPHCoA-SHFAD、NAD+L-型產生106個ATP

第七章

方式：半保留復制、半不連續(xù)復制DNA

模板的選擇性最大催化速率

核酸的生物合成

合

DNA聚合酶Ⅲ

對小于100個nt的單鏈DNA模板作用最佳每秒高達150個nt

聚

DNA聚合酶Ⅰ

適宜于大片段單鏈DNA模板每秒能聚合10個左右nt

酶：

逆轉錄酶的性質：RNA指導下的DNA聚合酶活力：利用RNA為模板，合成出一條與

之互補的DNA鏈，形成RNA-DNA雜合分子；

RNaseH（核糖核酸酶H）活力：具有5’→3’和3’→5’外切酶活力，可除去RNA-DNA雜交分子中的RNA；

DNA指導下的DNA聚合酶活力：可在新合成的DNA鏈上合成另一條互補DNA鏈，形成雙鏈DNA分子，即前病毒。

DNA損傷后的修復機制：1、錯位修復2、直接修復3、切除修復4、重復修復5、SOS修復

RNA轉錄特征：1、以一條DNA為模板（反義鏈、(－)鏈或非編碼鏈）：為不對稱轉錄

方式。2、底物為包括尿苷三磷酸在內的4種NTP；

3、由RNA聚合酶催化：無需引物、無校讀功能（轉錄的忠實性大大低于復制）；

/4、有啟動子和終止子。

轉錄起始于DNA模板的一個特定位點，并在一定位點處終止，這一轉錄區(qū)域稱為轉錄單位。一個轉錄單位可以是一個基因（真核），也可以是多個基因（原核）。

與DNA復制的相同之處:

要有模板;

新鏈延伸方向5’→3’;

堿基的加入嚴格遵循堿基配對原則

RNA合成的抑制劑：核苷酸合成抑制劑：氨基酸類似物；葉酸類似物；堿基和核苷類似物。

與DNA模板結合抑制劑：嵌合劑（放線菌素D），烷化劑（氮芥、硫芥、氮丙啶）；

聚合酶抑制劑：利福霉素、利福平、曲張霉等

第八章蛋白質生物合成

密碼子（codon）：指mRNA上三個相鄰核苷酸組成的三聯體，每個三聯體對應編碼一種AA。起始密碼子：AUG終止密碼子：UAAUAGUGA

密碼子特點;1、閱讀方向5’→3’，無標點，不重疊（基因可以）；

2、簡并性：一個氨基酸可對應多個密碼；且同義密碼子的使用頻率不一定相同。3、擺動性：mRNA三聯體密碼子的前兩個核苷酸要求嚴格酸對，但第三核苷酸允許

錯配，可與tRNA反密碼子的第一個堿基擺動配對；

4、通用性：所有的生物幾乎共用一套字典，但不同生物線粒體不盡相同。我們把攜帶相同AA但反密碼子不同的一組tRNA稱為同工受體tRNA。2、tRNA表示方法：右上角標注轉運的AAMet：甲硫氨酸AA的活化在胞液中進行

多肽鏈的合成：1起始2延伸1進化2移位3轉肽3、終止

起始70S（30S+50S）有SD序列，小亞基先與mRNA結合fMet-tRNAfMetIF1、IF2、IF3延伸EF-Tu、EF-Ts、EF-G終止RF1、RF2、RF3原核真核80S（40S+60S）無SD序列，小亞基先與起始tRNA結合Met-tRNAiMet10多種eIFeEF1、eEF2eRF

第九章蛋白質降解和氨基酸代謝

脫氨基作用：一）氧化脫氨基作用（主要方式）

指AA在酶作用下先脫去兩個H形成亞氨基酸，亞氨基酸再自動與水反應生成a-酮酸和氨（NH4+）的過程。（二）轉氨基作用

指α-AA和α-酮酸間由轉氨酶催化的氨基轉移反應。

轉氨作用是肝外組織中AA脫氨的重要方式，除Gly、Lys、Thr、Pro外，其它AA都能參與轉氨基作用。

體內轉氨酶種類繁多，其輔酶均為磷酸吡哆醛；大多數轉氨酶優(yōu)先利用α-酮戊二酸作為氨基受體。

脫氨基作用：體內部分L-AA可在脫羧酶作用下，脫羧生成相應的一級胺。生物體內廣泛存

在脫羧酶，其輔酶為磷酸吡哆醛，但是His脫羧酶無需要輔基（生成組胺）。脫羧酶的專一性很高，一般一種AA對應一種脫羧酶

NH3的去路：1再生為氨基酸2生成酰胺3生成銨鹽4生成其他含氮物質5生成尿素生物固氮：指大氣中的分子氮在某些微生物體內固氮酶的作用下還原為NH3，然后再被植

物吸收，用于合成氨基酸及其它含氮化合物的過程。

氨的同化：生物固氮和硝酸還原生成無機態(tài)氨，氨很快又可轉變成含氮有機化合物，這一

過程稱為氨的同化。轉氨基作用

轉氨酶催化可逆反應，即在AA分解代謝和合成代謝中均起作用。谷氨酸是氨基的轉換站，生物體內任一條途徑合成的谷氨酸，經轉氨基后可得到各種AA。

糖、脂及蛋白質代謝的相互聯系

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