生物化學期末重點總結

兩性離子：一個氨基酸分子內(nèi)部的酸堿反應使氨基酸能同時帶有正負兩種電荷，以這種形式存在的離子被

稱為兩性離子

必須氨基酸：人或動物不能合成或合成量不足以維持正常的生長發(fā)育，而必須從外界獲取

等電點：如果在某一PH值下，氨基酸所帶正負電荷數(shù)目相等，即凈電荷為零，在電場中既不向陰極也不

向陽極移動。此時溶液的PH值即為該氨基酸的等電點

構型：不對稱碳原子上相連的各原子或取代集團的空間排布（D-構型，L-構型）氨基酸的主要性質(zhì)：（旋光特性、紫外吸收，兩性解離）

蛋白質(zhì)的一級結構：蛋白質(zhì)肽鏈中氨基酸的排列順序，主要靠肽鏈維系，也稱蛋白質(zhì)的共價結構構象：相同構型的化合物中，與碳原子相連的各原子或取代集團在單鍵旋轉形成的相對空間排列

蛋白質(zhì)的二級結構：肽鏈主鏈本省在空間上有規(guī)律的折疊和盤繞，不涉及側鏈R集團在空間上的關系，是

氨基酸殘基非側鏈集團之間通過氫鍵作用形成的局部空間結構，是蛋白質(zhì)的構象單元

結構域：指多肽鏈在二級結構或超二級結構的基礎上形成三級結構的局部折疊區(qū)，是相對獨立的在空間上

可辨認的三維球狀實體

蛋白質(zhì)的三級結構：指在二級結構基礎上通過側鏈集團的相互作用進一步彎曲折疊

蛋白質(zhì)的四級結構：某些蛋白質(zhì)分子含有兩條多肽鏈，每一條多肽鏈都有完整的三級結構，成為蛋白質(zhì)的

亞基

超二級結構：在蛋白質(zhì)分子中，多肽鏈上由若干相鄰的二級結構單元（α螺旋，β折疊，β轉角等）

彼此相互作用組合在一起，形成有規(guī)則，在空間上能辨認的二級結構組合體

疏水作用力：指急性集團間的靜電力和氫鍵使極性基團傾向于聚集在一起，因而排斥非極性基團，使疏水

集團相互聚集形成的作用力

鹽析：蛋白質(zhì)在一定量的中型鹽溶液中，其溶解度隨鹽濃度增加而降低并析出沉淀的現(xiàn)象鹽溶：球狀蛋白質(zhì)在稀濃度的中性鹽溶液中，其溶解度隨濃度的增加而增加的現(xiàn)象

蛋白質(zhì)的變性：在某些物理和化學因素的作用下，蛋白質(zhì)特定的空間結構被改變，從而導致其理化性質(zhì)和

生物學功能隨之改變或喪失，但未導致蛋白質(zhì)的以及結構的改變

特征：1、結構的變化，疏水側鏈暴露2、生物活性的喪失，主要特征。

3、物理化學性質(zhì)的改變：溶解度降低，粘度升高，擴散系數(shù)減小，旋光和紫外吸收變化4、生物化學性質(zhì)的改變：易于被蛋白酶水解

蛋白質(zhì)的復性：若蛋白質(zhì)變性程度較輕，經(jīng)適當處理（如透析）將變性因素除去后，可緩慢地重新自發(fā)折

疊形成原來的構象，恢復或部分恢復期原有的理化性質(zhì)和生物生物活性

蛋白質(zhì)的沉淀作用：當坡緩了維持蛋白質(zhì)膠體穩(wěn)定的因素甚至蛋白質(zhì)構象時，蛋白質(zhì)就會從溶液中析出酶的專一性：可分為相對專一性、絕對專一性和立體異構專一性。酶的專一性學說：鎖鑰學說、誘導契合

學說

米式常數(shù)（Km值）：酶促反應速率為最大反應速率一半時的底物濃度，單位mol/l輔基：與酶蛋白結合緊密，不能用透析或超濾的方法除去單體酶：僅由單一貪戀組成的具有完全催化活性的酶寡聚酶：由多個不同亞基以非共價鍵連接組成的酶

多酶體系：由幾種不同功能的酶彼此聚合姓曾的多酶復合物激活劑：使酶由無活性變?yōu)橛谢钚曰蚴姑富钚栽黾拥奈镔|(zhì)抑制劑：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白變性的物質(zhì)同工酶和變構酶是兩種重要的酶。

同工酶是指有機體內(nèi)能催化相同的化學反應，但其酶蛋白本身的理化性質(zhì)及生物學功能不完全相同的一組酶；變構酶是利用構象的改變來調(diào)節(jié)其催化活性的酶，是一個關鍵酶，催化限速步驟。

同工酶：存在于同一種屬或不同屬，同一個體的不同組織或同一組織，同一細胞，具有不同分子形成但卻能催化相同的化學反應的一組酶

酶原：有些酶在細胞內(nèi)含或初分泌時只是酶的無活性前體，此前體物質(zhì)稱為酶原酶的比活力：每毫克酶蛋白所具有的酶活力單位數(shù)

常見酶的輔酶：轉氨酶，脫羧酶，羧化酶，脫氨酶的輔酶

蛋白質(zhì)的沉淀作用：在蛋白質(zhì)溶液中加入某些試劑，破壞水化膜，改變?nèi)芤旱膒H，中和電荷，影響蛋白

質(zhì)的穩(wěn)定性

活性中心：酶分子中直接與底物結合，并催化底物發(fā)生化學反應的空間區(qū)域，也稱酶的活性部位，有兩個

功能部位，即結合部位和催化部位。

抑制作用的類型：不可逆性抑制，可逆性抑制（競爭性抑制，非競爭性抑制，反競爭性抑制）

不可逆性抑制作用：抑制劑通常以共價鍵與酶活性中心的必須基團相結合，使酶失活，不能用透析，超濾

等方法予以除去

特點：1、抑制劑與酶通過共價鍵結合

2、抑制結果取決于抑制劑的濃度及底物的濃度3、不能用透析，超濾等物理方法除去抑制劑

有機磷化合物的中毒機制：強烈抑制與中樞神經(jīng)系統(tǒng)有關的乙酰膽堿酯酶巰基酶的抑制：低濃度的有機泵，有機砷化合物DIFP：看是否有Ser

對氯聚汞苯甲酸：是否有Cys

可逆性抑制作用：抑制劑通常以非共價鍵與酶或酶底物復合物可逆性結合，使酶的活性降低或喪失，抑制

劑可用透析，超濾等方法除去，使酶恢復活性

競爭性抑制作用：抑制劑與底物的結構相似，能與底物競爭酶的活性中心，從而阻礙酶底物的復合物的形

成

特點：1、抑制劑與底物結構相似

2、兩者都與酶的活性中心結合，排斥性抑制

3、抑制程度取決于抑制劑與酶的相對親和力和與底物濃度的相對比例4、增加底物濃度可降低或解除抑制作用5、動力學變化：Vmax不變，Km值變大

非競爭性抑制：抑制劑與酶活性中心外的必須集團結合，底物與抑制劑之間無競爭關系（Vmax變小，Km

值不變）

特點：1、抑制劑與底物結構不相似，底物與抑制劑之間無競爭關系

2、抑制劑與酶在活性中心的必需集團結合，是種旁若無人式抑制3、抑制結果取決于抑制劑濃度4、增加底物濃度不能解除抑制作用5、動力學變化：Vmax變小，Km不變

反競爭性抑制：抑制劑僅與酶額底物形成的中間產(chǎn)物結合，使Es量下降特點：1、抑制劑只與Es結合2、一直程度取決于[I]與[S]

3、動力學特點：Vmax變小，Km變小各種可逆性抑制作用的比較作用特征與I結合的組分表觀KmVmax競爭性抑制E增大不變非競爭性抑制E、ES不變降低反競爭性抑制ES減小降低可逆抑制作用和不可逆抑制作用的鑒別1、物理方法

用透析或超濾等物理方法區(qū)別2.動力學方法

①在測定酶活力的系統(tǒng)中加入一定量的抑制劑，然后測定不同酶濃度的反應初速率。

②在測定酶活力的系統(tǒng)中加入不同濃度的抑制劑，然后測定不同酶濃度的反應初速率。

α-螺旋結構的主要特點：

1）肽鏈圍繞一個軸以螺旋的方式伸展。

2）螺旋的形成是自發(fā)的，是由位于n位氨基酸殘基上的C=O與n+4位殘基上的N-H形成的氫鍵維系螺旋的穩(wěn)定3）每隔3.6個氨基酸殘基，螺旋上升一圈；每個氨基酸殘基沿螺旋中心軸旋轉100°，螺距0.54nm，即每個氨基酸殘基沿軸上升0.15nm。4）絕大多數(shù)天然蛋白質(zhì)都是右手螺旋。

5）螺旋體中所有氨基酸殘基側鏈R都伸向外側；肽鏈上所有的肽鍵都參與氫鍵的形成，氫鍵幾乎平行于中心軸。

β-折疊(β-pleatedsheet)

β-折疊是由兩條或多條伸展的多肽鏈靠鏈間氫鍵聯(lián)結而成的鋸齒狀片狀結構。肽鏈的主鏈呈鋸齒狀折疊構象

β-折疊分平行式和反平行式，后者更為穩(wěn)定。(N端在不在同一端)纖維狀蛋白質(zhì)中-折疊是反平行式

維持β-折疊結構穩(wěn)定性的力氫鍵由一條鏈上的羰基和另一條鏈上的氨基之間形成，即氫鍵是在鏈與鏈之間形成的。

核酸的變性：變性作用是指核酸雙螺旋結構被破壞，雙鏈解開，但共價鍵并未斷裂。核酸變性時，物理化

學性質(zhì)將發(fā)生改變，表現(xiàn)出增色效應。

DNA的變性：在某些理化因素作用下，DNA雙鏈解開成兩條單鏈的過程。DNA變性的本質(zhì)是雙鏈間氫鍵

的斷裂

特征：1、

Tm：當核酸分子加熱變性時，其在260nm處的紫外吸收值會急劇增加，當紫外吸收值達到最大變化的一

半時所對應的溫度稱為Tm。

變性是在一個相當窄的溫度范圍內(nèi)完成，在這一范圍內(nèi)，紫外光吸收值達到最大值的50%時的溫度稱為

DNA的解鏈溫度，又稱融解溫度(meltingtemperature,Tm)。其大小與G+C含量成正比。

DNA復性：在適當條件下，變性DNA的兩條互補鏈可恢復天然的雙螺旋構象，這一現(xiàn)象稱為復性。

熱變性的DNA經(jīng)緩慢冷卻后即可復性，這一過程稱為退火，具有減色效應。

DNA雙螺旋結構模型要點

DNA分子由兩條相互平行但走向相反的脫氧多核苷酸鏈組成，即其中一條鏈的方向為5′端→3′端，而另一條鏈的方向為3′端→5′端。

兩鏈以-脫氧核糖-磷酸-為骨架，以右手螺旋方式繞同一公共軸盤。

堿基垂直螺旋軸居雙螺旋內(nèi)，與對堿基形成氫鍵配對（互補配對形式：A=T;GC）。堿基互補配對

相鄰堿基平面距離0.34nm，螺旋一圈螺距3.4nm，一圈10對堿基。螺旋直徑為2nm。螺旋表面形成大溝(majorgroove)及小溝(minorgroove)，彼此相間排列。

小溝較淺；大溝較深，是蛋白質(zhì)識別DNA堿基序列的基礎。氫鍵維持雙鏈橫向穩(wěn)定性，堿基堆積力維持雙鏈縱向穩(wěn)定性。

DNA雙螺旋的穩(wěn)定性

DNA雙螺旋結構在生理條件下很穩(wěn)定。

維持這種穩(wěn)定性的因素包括：兩條DNA鏈之間形成的氫鍵，堿基堆積力。雙螺旋結構內(nèi)部形成的疏水區(qū)，消除了介質(zhì)中水分子對堿基之間氫鍵的影響；

介質(zhì)中的陽離子（如Na+、K+和Mg2+）中和了磷酸基團的負電荷，降低了DNA鏈之間的排斥力

等。

改變介質(zhì)條件和環(huán)境溫度，將影響雙螺旋的穩(wěn)定性。雙螺旋結構模型(doublehelixmodel)

（1）反平行雙鏈：脫氧核糖-磷酸骨架位于外側，堿基對位于內(nèi)側（2）堿基互補配對：AT配對（兩個氫鍵），GC配對（三個氫鍵）；堿基對平面垂直縱軸（3）右手雙螺旋：螺距為3.4nm，直徑為2.0nm，10bp/圈

（4）表面功能區(qū)：小溝較淺；大溝較深，是蛋白質(zhì)識別DNA堿基序列的基礎（5）維持結構穩(wěn)定的力量：氫鍵維持雙鏈橫向穩(wěn)定，堿基堆積力維持螺旋縱向穩(wěn)定DNA的雙螺旋結構穩(wěn)定因素

氫鍵堿基堆集力磷酸基上負電荷被胞內(nèi)組蛋白或正離子中和堿基處于疏水環(huán)境中tRNA的一級結構特點

含10~20%稀有堿基，如DHU3末端為CCA-OH5末端大多數(shù)為G具有TC

tRNA的二級結構三葉草形

a氨基酸臂bDHU環(huán)c反密碼環(huán)d額外環(huán)eTΨC環(huán)

tRNA的三級結構倒L形

tRNA的功能:活化、搬運氨基酸到核糖體，參與蛋白質(zhì)的翻譯。

氧化磷酸化：代謝物在生物氧化過程中釋放出的自由能用于合成ATP（即ADP+Pi→ATP）,這種氧化放能和ATP生成（磷酸化）相偶聯(lián)的過程稱氧化磷酸化

呼吸鏈：底物分子上的氫在脫氫酶的作用下，脫下的氫原子經(jīng)過一系列的遞氫體、遞電子體的傳遞，最后

將電子和氫質(zhì)子傳遞給氧原子而形成水的這一系列的酶和電子的載體所組成的多酶體系稱為呼吸鏈。

化學滲透學說：電子在沿著呼吸鏈向下游傳遞的時候，釋放的自由能轉化為跨線粒體內(nèi)膜的質(zhì)子梯度，質(zhì)

子梯度中蘊藏的電化學勢能直接用來驅動ATP合成。PeterMitchell1961提出

P/O值：點知傳遞過程中，每消耗1mol氧子所能消耗的無極磷酸的摩爾數(shù)，其值越高，氧化磷酸化效率就

越高

""""

半不連續(xù)復制：在雙鏈DNA的復制過程中，以3→5模板鏈所復制的前導鏈是連續(xù)合成的，以5→3模板

鏈所合成的子代鏈后隨鏈是不連續(xù)的，所以程整個雙鏈DNA分子是半不連續(xù)復制。啟動子：指DNA分子上被RNA聚合酶識別、結合、并確定轉錄起始位點的特定序列。

限制性內(nèi)切酶：原核生物細胞內(nèi)存在的一類能特異性識別和切割外源雙鏈DNA分子中特定堿基順序的核酸

內(nèi)切酶

逆轉錄：以RNA為模板，在逆轉錄酶的催化下按照RNA中的核苷酸順序合成DNA生物氧化的特點：在生物體內(nèi)活的細胞中（pH接近中性、體溫條件下），有機物的氧化在一系列酶、輔酶

和中間傳遞體參與下進行，其途徑迂回曲折，有條不紊；氧化過程中能量逐步釋放，其中一部分能量生成高能化合物，如ATP，再供給機體能量所需；在此過程中既不會因氧化過程中能量驟然釋放而傷害機體，又能使釋放的能量盡可得到有效的利用。

氨基酸三種脫氨基作用：氧化脫氨，轉氨作用，聯(lián)合脫氨三種主要RNA的生物功能：

mRNA是信使RNA，它將DNA上的遺傳信息轉錄下來，攜帶到核糖體上，在那里以密碼的方式控制蛋白質(zhì)分子中氨基酸的排列順序，作為蛋白質(zhì)合成的直接模板。

rRNA是核糖體RNA，與蛋白質(zhì)共同構成核糖體，核糖體不僅是蛋白質(zhì)合成的場所，還協(xié)助或參與了蛋白質(zhì)合成的起始及肽鍵的形成。

tRNA是轉運RNA，與氨基酸形成氨酰－tRNA，tRNA憑借自身的反密碼子與mRNA鏈上的密碼子相識別，把所帶氨基酸放到肽鏈的一定位置。TCA循環(huán)過程的調(diào)控步驟

檸檬酸合酶

（1）草酰乙酸+乙酰CoA檸檬酸+CoASH（step1檸檬酸形成）

異檸檬酸脫氫酶

+（2）異檸檬酸+NAD草酰琥珀酸（或－酮戊二酸）+NADH（step2氧化脫羧）

－酮戊二酸脫氫

+

（3）－酮戊二酸+NAD+CoASH琥珀酰輔酶A+NADH（step3草酰乙酸再生）

限速酶為：檸檬酸合成酶三羧酸循環(huán)途徑的生理意義：

（1）為機體提供了大量的能量。1分子葡萄糖經(jīng)過糖酵解，三羧酸循環(huán)和呼吸鏈氧化后，可產(chǎn)生38

個分子ATP。

（2）三羧酸循環(huán)是糖代謝、蛋白質(zhì)代謝、脂肪代謝聯(lián)絡的樞紐，它的中間產(chǎn)物可參與其他代謝途徑，

其它代謝的產(chǎn)物最終可通過三羧酸循環(huán)氧化為CO2和H2O，并放出能量。

乙酰CoA在代謝中的來路和去向：

（1）葡萄糖→丙酮酸→乙酰CoA→進入TCA循環(huán)；（2）脂肪酸經(jīng)－氧化產(chǎn)生乙酰CoA；

（3）在肝臟合成酮體；酮體在肝外組織分解為乙酰CoA；（4）生酮氨基酸→乙酰CoA；（5）乙酰CoA→脂肪酸合成。

tRNA的二級結構特點及其在蛋白質(zhì)合成中的作用：

tRNA的二級結構都呈”三葉草”形狀，在結構上一般可將其分為四臂四環(huán)：包括氨基酸接受區(qū)、反密碼區(qū)、二氫尿嘧啶區(qū)、TC區(qū)和可變區(qū)(額外環(huán))，除了氨基酸接受臂和額外環(huán)外，其余每個區(qū)均含有一個突環(huán)和一個臂。（6分）tRNA通過3’端CCA接受氨基酸，形成氨酰-tRNA；tRNA憑借自身的反密碼子與mRNA鏈上的密碼子相識別，把所帶氨基酸放到肽鏈的一定位置。（3分）

糖酵解生成丙酮酸過程與ATP直接相關的反應步驟：己糖激酶（1）葡萄糖+ATP6－磷酸葡萄糖+ADP

磷酸果糖激酶（2）6－磷酸果糖+ATP1,6－二磷酸果糖+ADP

磷酸甘油酸激酶

（3）1,3－二磷酸甘油酸+ADP3－二磷酸甘油酸+ATP

丙酮酸激酶

（4）磷酸烯醇式丙酮酸+ADP烯醇式丙酮酸+ATP

調(diào)控酶為：己糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶

限速酶為：磷酸果糖激酶DNA聚合酶的反應特點：

（1）以四種脫氧核糖核苷三磷酸作底物；（2）反應需要模板的指導；

（3）反應需要有引物3’－羥基存在；（4）DNA鏈的生長方向為5’→3’；（5）產(chǎn)物DNA的性質(zhì)與模板相同。

尿素的形成：NH3+CO2+3ATP+天冬氨酸+2H2ONH2-CO-NH2+2ADP+2+AMP+PPi+延胡索酸什么叫變構酶，其結構特點如何？

某些調(diào)節(jié)物與酶分子中的非催化部位，可逆地以非共價鍵結合后，引起酶分子構象上的改變，從而改變酶結合底物的功能及活性狀態(tài)，這種調(diào)節(jié)方式稱為變構調(diào)節(jié)。具有這種調(diào)節(jié)作用的酶稱為變構酶。

變構酶分子一般具有多個亞基，在結構上除具有類似酶的活性中心——催化部位以外，還具

有與調(diào)節(jié)物相結合的調(diào)節(jié)部位。催化部位負責對底物的結合與催化，調(diào)節(jié)部位負責調(diào)節(jié)酶分子的構象，進而決定酶促反應速度。葡萄糖完全氧化產(chǎn)生的ATP

擴展閱讀：生物化學重點總結 期末考試試題

生物化學

組成蛋白質(zhì)的氨基酸都是α-氨基酸。

細胞;幾乎一切生活著的組織的結構和功能單位。

第一章生物化學與細胞

1、原核細胞與真核細胞的概念及區(qū)別

a原核細胞沒有清楚界定的細胞核，而真核細胞有一雙層膜將核與細胞其他部分分開。b原核細胞僅有一層（細胞）膜，真核細胞內(nèi)有一完善的膜系統(tǒng)。c真核細胞含有膜包被的細胞器，原核細胞沒有。d真核細胞通常比原核細胞大

f原核生物是單細胞有機體，真核生物可能是單細胞，也可能是多細胞。

第二章到第四章氨基酸、多肽和蛋白質(zhì)

1、α-氨基酸概念

α-氨基酸分子中的α-碳（分子中的第二個碳）結合著一個氨基和一個酸性的羧基，，α-碳還結合著一個H原子和一個側鏈基團。2、確定氨基酸的構型L-型D-型規(guī)則

a-COO-畫在頂端，垂直畫一個氨基酸，然后與立體化學參照化合物甘油醛比較，a-氨基位于a-C左邊的是L-異構體，位于右邊的為D-異構體，氨基酸的一對鏡像異構體分別為L-型D-型異構體。3、酸堿性氨基酸的名稱及總體特點4、含有的巰基的氨基酸

（含S基團的氨基酸）半胱氨酸（α-氨基-β-巰基丙酸）側鏈上含有一個（-SH）巰基，又稱巰基丙氨酸。-SH是一個高反應性集團。因為S原子時可極化原子，巰基能與O和N形成弱的氫鍵。5、氨基酸在酸堿中的兩性電離，等電點

所有氨基酸都處于電離狀態(tài)。

應化083生物化學

在任意ph下，[共軛堿]/[共軛酸（][A-]/[HA]）可用Henderson-hasselbalch方程式ph=pk+lg（[A-]/[HA]）

等電點：氨基酸的正負電荷相互抵消，對外表現(xiàn)凈電荷為零時的pH值。6、氨基酸的幾個特征化學反應及用途

由-氨基參加的反應

（1）與亞硝酸反應用途：VanSlyke法定量測定氨基酸的基本反應。（2）與甲醛發(fā)生羥甲基化反應用途：可以用來直接測定氨基酸的濃度。（3）和2,4二硝基氟苯的反應用途：用于蛋白質(zhì)中氨基酸的鑒定。（4）和丹磺酰氯的反應用途：用于蛋白質(zhì)中氨基酸的鑒定。（5）和苯異硫氰酸酯的反應用途：用于蛋白質(zhì)中氨基酸的鑒定。由-氨基和羧基共同參加的反應

（1）與茚三酮反應用途：常用于氨基酸的定性或定量分析。（2）成肽反應

7、肽鍵：一個氨基酸的羧基與另一個氨基酸的氨基縮合，除去一份子水形成的酰胺鍵。肽：兩個或兩個以上氨基酸通過肽鍵共價連接形成的聚合物。8、肽平面的定義

肽平面又稱肽單位，使肽鏈主鏈上的重復結構。是由參與肽鍵形成的氮原子、碳原子和它們的四個取代成分：羰基氧原子、酰胺氫原子和兩個相鄰的α-碳原子組成的一個平面單位。9、蛋白質(zhì)二級結構概念及三種二級結構的特點

定義:是多肽鏈借助氫鍵排列成沿一個方向具有周期性結構的構象。二級結構的分類-螺旋-折疊-轉角

（1）α-螺旋的特點：右手螺旋

應化083生物化學

=每一圈螺旋有3.6個氨基酸殘基，螺距為0.54nm；

=每一個氨基酸的C=O鍵中的氧和后面第四個氨基酸的N-H鍵的氫形成氫鍵；=R基指向螺旋的外部。（2）-折疊的特點：維持β-折疊的力量：鏈間的氫鍵β-折疊的形狀：1)肽鏈呈現(xiàn)鋸齒狀

2)幾乎完全伸展，按層平行排列。β-折疊有平行式和反平行式兩種形式。=平行式：兩條鏈的走向相同=反平行式：兩條鏈的走向相反反平行式更穩(wěn)定

氨基酸殘基中的R基在折疊面的兩側交替出現(xiàn)。（3）-轉角的特點：由四個氨基酸殘基組成;

第一個氨基酸殘基的-C=O和第四個殘基的N-H之間形成氫鍵。10、蛋白質(zhì)的三級結構

蛋白質(zhì)分子處于它的天然折疊狀態(tài)的三維構象。三級結構是在二級結構的基礎上進一步盤繞、折疊形成的。

作用力：疏水相互作用、氫鍵、范德華力、共價交聯(lián)、靜電引力。11、蛋白質(zhì)的四級結構

多亞基蛋白質(zhì)的三維結構。實際上是具有三級結構的多肽鏈（亞基）以適當方式聚合所呈現(xiàn)出的三維結構。

應化083生物化學

由多條獨立肽鏈通過非共價鍵所結合形成的結構形式。單個的肽鏈稱為亞基或亞單位。維持亞基之間的化學鍵主要是疏水力。多個亞基聚集成寡聚蛋白；12、疏水相互作用力概念

蛋白質(zhì)中的疏水基團彼此靠近，聚集以避開水的現(xiàn)象。

非極性分子之間一種弱的、非共價的相互作用。這些非極性分子在水相環(huán)境中具有避開水而相互聚集的傾向。

13、超二級結構及結構域的概念

也稱基元，是二級結構的組成結構，這類結構存在于大量的各種不同的蛋白質(zhì)結構中具有一種特定功能或是作為大的功能單位結構域的一部分。

結構域：三級結構內(nèi)由幾個超二級結構單位組成的分立的，獨立折疊的結構單位。14、抗體體內(nèi)能夠識別外來物質(zhì)的蛋白質(zhì)，又稱為免疫球蛋白兩個最顯著的特點，一是高度特異性,二是多樣性15、蛋白質(zhì)的變性作用

環(huán)境的變化或是化學處理都會引起蛋白質(zhì)天然構象的破壞，導致生物活性的降低或喪失，這一過程稱為變性

變性的本質(zhì)：變性是空間結構的解體,非共價鍵被破壞，肽鍵沒有被破壞

生物大分子的天然構象遭到破壞導致其生物活性喪失的現(xiàn)象。蛋白質(zhì)在受到光照、熱、有機溶劑以及一些變性劑的作用時，次級鍵受到破壞，導致天然構象的破壞，使蛋白質(zhì)的生物活性喪失。蛋白質(zhì)的復性作用

在一定的條件下，變性的生物大分子恢復成具有生物活性的天然構象的現(xiàn)象。17、波爾效應P144

CO2濃度的增加降低細胞內(nèi)的ph，引起紅細胞內(nèi)血紅蛋白氧親和力下降的現(xiàn)象。

應化083生物化學

備注：

1、氨基酸的分類（根據(jù)R基分類）

R基為非極性的氨基酸不帶電荷，不親水(甘氨酸,丙氨酸,纈氨酸,亮氨酸,異亮氨酸)R基為極性、不帶電荷的氨基酸，親水，R基含有羥基、巰基、酰胺基(絲氨酸,蘇氨酸,酪氨酸)R基為極性、帶有電荷的氨基酸。=酸性氨基酸(天冬氨酸,谷氨酸)=堿性氨基酸(組氨酸,精氨酸,賴氨酸)

堿性氨基酸是極性的，在等電點以下帶有正電荷，具有強親水性。酸性氨基酸是極性的，在等電點以下帶負電荷。含有巰基的氨基酸：半胱氨酸2、氨基酸的性質(zhì)（1）物理性質(zhì)a.紫外吸收

b.立體異構和旋光性除了甘氨酸外，氨基酸都是立體異構的。天然存在的氨基酸都是L-型的。旋光性：有15種是右旋的，4種是左旋的。

c.熔點異乎尋常的高熔點：甘氨酸：232C，乙酸：16.5Cd.溶解性,溶于水而不溶于很多有機溶劑。(2).化學性質(zhì)

a、兩性電離

應化083

生物化學

b、等電點

pHpIc.化學反應

3、蛋白質(zhì)的分子結構

蛋白質(zhì)的構造一級結構肽鍵連接的氨基酸序列

蛋白質(zhì)的構象（低級）二級結構一級結構盤繞折疊成有規(guī)律的二級結構（高級）三級結構二級結構進一步折疊形成更復雜的空間結構超分子結構四級結構有2個以上成三級結構的肽鏈組成

4、層析：也稱為色譜，其基本原理是分析樣品作為流動相經(jīng)過固定相時，樣品的各個成分與固相進行不同程度的相互作用，使得樣品中各個成分在固相中的遷移率產(chǎn)生差別，從而達到分離樣品的目的。（柱層析，凝膠過濾層析，離子交換層析，親和層析）

定義：按照在移動相（可以是氣體或液體）和固定相（可以使液體或固體）之間的分配比例將混合成分分開的技術。

透析：通過小分子經(jīng)半透膜擴散到水（或緩沖液）的原理，將小分子與生物大分子分開的一種分離純化技術。

電泳：電泳分離蛋白質(zhì)是利用帶電荷不同的蛋白質(zhì)在電場中的遷移率的差別達到分離得目的。（SDS聚丙烯酰胺凝膠電泳，等電聚焦電泳，雙向電泳）

應化083生物化學

第五章酶

1、酶作為催化劑的特性(相對于其他催化劑)效率高：比非生物催化劑高103～1017倍具有特異性對環(huán)境敏感

條件溫和：室溫、常壓、溫和的pH2、酶的命名和分類

=習慣名稱。例：谷丙轉氨酶；葡萄糖氧化酶根據(jù)酶催化的反應、作用的底物、酶的來源命名。

=系統(tǒng)名稱。例：L-谷氨酸：α-酮戊二酸氨基轉移酶；β-D-葡萄糖氧氧化酶=EC編號。例：EC2.6.1.1；EC1.1.3.4

按照所催化的反應分類氧化還原酶,轉移酶,水解酶,裂合酶,異構酶、連接酶3、比活的概念和計算：每毫克蛋白含有的酶單位數(shù)。

量度酶純度比活力=總活力單位/總蛋白mg數(shù)=U(或IU)mg蛋白4、酶的活性部位

酶中含有底物結合部位和參與催化底物轉化為產(chǎn)物的氨基酸殘基的部分�；钚圆课煌ǔ６嘉挥诘鞍踪|(zhì)的結構域或亞基之間的裂隙或事蛋白質(zhì)表面的凹陷部位，通常都是由在三維空間上靠的很近的一些氨基酸殘基組成的。

概念：活性部位（又稱活性中心）

1)與酶的催化作用直接相關的區(qū)域稱為活性部位。2)包括：催化中心和結合中心。

應化083生物化學

活性部位的特點:

在整個酶分子中占的比例很小酶分子內(nèi)部的固定形狀的孔洞或者縫隙是有空間結構的三維實體具有柔性或可運動性5、米氏方程

數(shù)字意義：

米氏常數(shù)Km為反應速度達到最大速度vmax的一半時的底物濃度。米氏常數(shù)Km的特點和意義：

Km與酶和任何反應物的濃度無關。

Km受反應條件影響，例如底物種類、溫度、pH值等等。Km的化學意義：可以反映酶和底物的親和力。6可逆抑制的分類及對反應常數(shù)的影響競爭性抑制劑非競爭性抑制劑反競爭性抑制劑

vVmax(不變)(1)競爭性抑制作用抑制劑與酶的底物結構相似，可Vmax/2加競爭性抑制劑與底物競爭酶的活性部位，阻礙酶與底物結合形成中間產(chǎn)KmK"m[S]物。抑制程度取決于：抑制劑與酶的相對親和力和與底物濃度的相對比例.本質(zhì)底物和抑制劑的“競爭”�？梢酝ㄟ^增大底物濃度來消除。

應化083

生物化學

競爭性抑制劑對酶促反應動力學的影響

(2)非競爭性抑制作用抑制劑與酶活性部位外的必需基vVmax團結合,底物與抑制劑之間無競爭關系,但酶-底物-抑制劑V"max(變小)Km(沒變)復合物（ESI）不能進一步釋放出產(chǎn)物。特點：不能通過增大底物濃度來消除

非競爭性抑制劑對酶促反應動力學的影響

(3)反競爭性抑制作用抑制劑僅與酶和底物形成的ES結合，使ES的量下降。既減少從ES轉化為產(chǎn)物的量，也同時減少從ES解離出E和S的量。反競爭性抑制對酶促反應動力學的影響

7、酶原：通過有限蛋白水解，能夠由無活性變成具有催化活性的酶前體。酶原的激活：酶原經(jīng)過一級結構的變化變?yōu)橛谢钚缘拿傅倪^程。8、酶催化反應的機制

a酸堿催化b共價催化c靠近與定向效應d底物變形

應化083

加非競爭性抑制劑[S]9

生物化學

多催化基團協(xié)同作用金屬離子協(xié)同作用

第六章輔酶和維生素

1在代謝中起關鍵作用的維生素

（1）尼克酸和尼克酰胺(維生素PP)尼克酸和尼克酰胺，在體內(nèi)轉變?yōu)檩o酶I和輔酶II（或稱NAD+和NADP+）。能維持神經(jīng)組織的健康。缺乏時表現(xiàn)出神經(jīng)營養(yǎng)障礙，出現(xiàn)糙皮病（又稱癩皮病或神經(jīng)性皮炎）。

維生素PP和NAD+和NADP+

NAD+(煙酰胺-腺嘌呤二核苷酸，又稱為輔酶I)和NADP+(煙酰胺-腺嘌呤磷酸二核苷酸,又稱為輔酶II)是維生素煙酰胺的衍生物

(2)核黃素（維生素B2)核黃素(維生素B2)由核糖醇和6，7-二甲基異咯嗪兩部分組成。缺乏時組織呼吸減弱，代謝強度降低。主要癥狀為口腔發(fā)炎，舌炎、角膜炎、皮炎等。多種重要脫氫酶的輔酶=核黃素和FAD和FMN

FAD(黃素-腺嘌呤二核苷酸)和FMN(黃素單核苷酸)是核黃素(維生素B2)的衍生物，功能：在脫氫酶催化的氧化-還原反應中，起著電子和質(zhì)子的傳遞體作用。

(3)泛酸和輔酶A(CoA)維生素(B3)-泛酸是由，-二羥基--二甲基丁酸和一分子-丙氨酸縮合而成。

輔酶A是生物體內(nèi)代謝反應中乙酰化酶的輔酶，它的前體是泛酸，又稱維生素B3。功能：是傳遞酰基，是形成代謝中間產(chǎn)物的重要輔酶。(4)葉酸和四氫葉酸(FH4或THFA)

四氫葉酸是合成酶的輔酶，其前體是葉酸(又稱為蝶酰谷氨酸，維生素B11)。

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四氫葉酸的主要作用是作為一碳基團，如-CH3,-CH2-,-CHO等的載體，參與多種生物合成過程。(5)硫胺素

硫胺素(維生素B1)在體內(nèi)以焦磷酸硫胺素(TPP)形式存在。缺乏時表現(xiàn)出多發(fā)性神經(jīng)炎、皮膚麻木、心力衰竭、四肢無力、下肢水腫，俗稱“腳氣病”。硫胺素和焦磷酸硫胺素(TPP)

焦磷酸硫胺素是脫羧酶的輔酶，它的前體是硫胺素(維生素B1)。功能：是催化酮酸的脫羧反應(6)吡哆素（維生素B6）

吡哆素(維生素B6，包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺)。吡哆素和磷酸吡哆素

磷酸吡哆素主要包括磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。

磷酸吡多素是轉氨酶的輔酶，轉氨酶通過磷酸吡多醛和磷酸吡多胺的相互轉換，起轉移氨基的作用。(7)生物素

生物素是羧化酶的輔酶，它本身就是一種B族維生素B7。

生物素的功能是作為CO2的遞體，在生物合成中起傳遞和固定CO2的作用。(8)維生素B12輔酶

維生素B12又稱為鈷胺素。維生素B12分子中與Co+相連的CN基被5’-脫氧腺苷所取代，形成維生素B12輔酶。

維生素B12輔酶的主要功能是作為變位酶的輔酶，催化底物分子內(nèi)基團(主要為甲基)的變位反應。（9）硫辛酸

硫辛酸是少數(shù)不屬于維生素的輔酶。硫辛酸是6,8-二硫辛酸，有兩種形式，即硫辛酸（氧化型）和二氫硫辛酸（還原型）.

應化083生物化學

（10）維生素C

在體內(nèi)參與氧化還原反應，羥化反應。人體不能合成。

（11）四種脂溶性維生素ADEK

第七章糖類

1、單糖:有3個或更多碳原子組成，具有經(jīng)驗公式（CH2O）的不能水解的最簡單糖類，是多羥基醛或酮或其衍生物。一般分為醛糖和酮糖兩類。例如果糖、葡萄糖、半乳糖

寡糖:由2~20個分子單糖通過糖苷鍵連接，縮合形成的單糖聚合物，水解后產(chǎn)生單糖。例如蔗糖、麥芽糖。

多糖(包括:同聚多糖,雜聚多糖,糖復合物):20個以上的單糖通過糖苷鍵鏈接形成的聚合物。由多分子單糖或其衍生物所組成，水解后產(chǎn)生原來的單糖或其衍生物。例如淀粉、纖維素2、對構型異構體的命名的傳統(tǒng)方法如下：

碳原子從碳鏈中最靠近氧化性最高的基團的一端開始編號，這一端的碳原子為1號碳原子(C-1);符號D-和L-指的是離醛基或酮基最遠的不對稱碳原子的構型。

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生物化學

該不對稱碳原子上凡羥基在右邊的為D-型，凡羥基在左邊的為L-型。（確定D-L-的規(guī)則）3、糖苷的形成半縮醛羥基或半縮酮羥基與另一化合物中的羥基反應，產(chǎn)生糖苷。4、幾種常見的寡糖和多糖寡糖:麥芽糖,蔗糖,乳糖

,環(huán)糊精

多糖:淀粉(分為直鏈淀粉和支鏈淀粉）,糖原,纖維素(透明質(zhì)酸,細胞壁多糖)，幾丁質(zhì)

第八章脂和生物膜

1、脂肪酸概念,數(shù)字符號的表達式

脂肪酸由一條不分支的脂肪族碳氫鏈和末端的羧基組成。大多數(shù)脂肪酸都具有偶數(shù)數(shù)目的碳原子。分為：飽和脂肪酸,不飽和脂肪酸。脂肪酸是最簡單的一種脂。通式：RCOOH

表示方法：雙鍵位置用符號表示，上標N表示每個雙鍵的最低編號碳原子，用:隔開兩個數(shù)字，第一個數(shù)字表示脂肪酸的碳數(shù)，第二個表示碳碳雙鍵數(shù)。2、皂化與皂化數(shù)

皂化專門指甘油三酯在堿的作用下水解的反應，因為反應生成脂肪酸鹽（肥皂的主要成分）。皂化后，通過用標準酸滴定，測定未反應的堿量，計算出對給定的脂肪進行皂化所需要的堿量，通常用皂化數(shù)表示。（返滴定法）

皂化數(shù)定義為使一克脂肪皂化所需要的KOH的mg數(shù)。計算：取兩份堿一份直接用酸滴定V總

一份先皂化剩余的用酸滴定V剩余

（V總-V剩余）*M酸=皂化用堿量（KOH=56.1）

3、甘油磷酯的概念，兩親性特點

應化083生物化學

甘油磷酯是兩性分子，是生物膜中主要脂成分。有一個極性頭部和長的、非極性尾部。極性頭部是指磷脂分子中磷酸和與磷酸相連接的其他帶電荷基團，非極性尾部指兩個長鏈脂�；�。4、類固醇的結構及特點

類固醇是真核生物中常見的第三類膜脂，是環(huán)戊烷多氫菲的衍生物，有A，B，C，D四個稠環(huán)組成環(huán)形核，其中3個環(huán)是6碳環(huán)（ABC），一個環(huán)是5碳環(huán)（D環(huán)）5、生物膜的組成及結構

生物膜主要由脂雙層構成，磷脂的極性頭部出現(xiàn)在膜的兩個面上，膜蛋白和另外一些膜脂插入脂雙層中。膜結構的流動鑲嵌模型解釋膜脂和膜蛋白的流動性，膜脂和膜蛋白有一定程度的側向運動。脂在雙層膜中側向擴散很快，但從一層向另一層的橫向擴散很慢。

膜的基本結構脂雙層

一個典型的生物膜含有磷脂、糖鞘脂和膽固醇（在一些真核細胞中）。磷脂和糖鞘脂在一定條件下，可以形成單層膜、微團、脂雙層。

典型脂雙層厚度約為5到6nm。脂雙層的脂分子疏水尾部指向雙層內(nèi)部，親水頭部與每一面的水相接處，磷脂中帶正電荷和負電荷的頭部基團為脂雙層提供雙層離子表面，雙層的內(nèi)部是高度非極性的。脂雙層傾向于形成閉合的球形結構，這一特性可減少脂雙層疏水邊界與水相之間的不利接觸。膜蛋白直接參與跨膜的分子轉運、信號傳導以及質(zhì)膜和細胞骨架之間的相互作用。

1972年，桑格（S.J.Singer）和尼克森（G.Nicolson）總結了當時有關膜結構模型及各種研究新技術的成就，提出了生物膜的流動鑲嵌模型。7、膜蛋白

生物膜中有3種膜蛋白內(nèi)在膜蛋白、外周膜蛋白、脂連膜蛋白。內(nèi)在膜蛋白：

插入脂雙層的疏水核和完全跨越脂雙層的膜蛋白。

應化083生物化學

也成內(nèi)嵌膜蛋白，含有嵌入脂雙層疏水部位的疏水區(qū)，有些內(nèi)在膜蛋白橫跨脂雙層，一般具有跨膜多肽區(qū)的內(nèi)在膜蛋白稱為除按摩蛋白，這是參與跨膜轉運和信號傳遞的蛋白質(zhì)所必須的特征。

外周膜蛋白：

通過與膜脂的極性頭部或膜內(nèi)在蛋白的離子相互作用和形成氫鍵，與膜的內(nèi)或外表面弱結合的膜蛋白。

與膜作用比內(nèi)在膜蛋白弱，通過離子鍵和氫鍵與膜脂的極性頭部或與內(nèi)在膜蛋白結合。由于外周膜蛋白沒有共價鍵鏈接在雙脂層上也沒有嵌入在脂基質(zhì)中，所以不用切斷共價鍵和破壞膜，只要改變離子強度或PH，就可將外周蛋白從膜上分離。

脂連膜蛋白：有些膜蛋白含有共價鍵鏈接的脂，通過脂將蛋白錨定在膜上。6、膜流動性的特點

包括膜脂的流動性和膜蛋白的流動性。膜脂的流動性主要指膜脂的側向運動，而不是跨膜的翻轉。雙層膜中脂的分子運動：側向擴散（在雙層中每層平面內(nèi)的脂運動，快。）

橫向擴散，也稱翻轉（雙層中的某一層內(nèi)的脂過度到另一層，慢。慢的原因：生物膜的內(nèi)層膜和外層膜具有不同的脂組成）

流動性的原因;脂雙層中的脂處于恒定的運動中；脂酰鏈的鏈內(nèi)轉和它們的屈伸能力。7、被動轉運主動轉運的特點

被動轉運不需要能量驅動，也稱易化擴散。小分子和離子跨膜運輸主要借助膜孔蛋白和通道蛋白、載體蛋白以及離子載體。=通道蛋白和膜孔蛋白=載體蛋白=離子載體

主動轉運是溶質(zhì)延濃度梯度降低方向的轉運，不需要能量；與被動轉運相反，主動轉運可以逆濃度

應化083生物化學

梯度轉運，需能量。8、胞吞胞吐概念與特點

蛋白質(zhì)和某些其他的大的物質(zhì)被質(zhì)膜吞入并帶入細胞內(nèi)（以脂囊泡形勢）。受體介導的胞吞開始時大分子與細胞的質(zhì)膜上的受體蛋白結合，膜凹陷，含有輸入大分子的脂囊泡（也城內(nèi)吞囊泡）出現(xiàn)在細胞內(nèi)。在胞內(nèi)的囊泡與胞內(nèi)題融合，然后，再與溶酶體融合，胞吞的物質(zhì)被釋放。在胞吐中，細胞要分泌的蛋白質(zhì)被包裹在囊泡內(nèi)，然后與質(zhì)膜融合，最后就愛那個囊泡內(nèi)的包容物釋放到細胞外介質(zhì)中。降解酶的酶原就是通過這種方式從胰腺細胞轉運出去的。

胞吞：物質(zhì)被質(zhì)膜吞入并以膜衍生出的脂囊泡形勢（物質(zhì)在囊泡內(nèi)）被帶入到細胞內(nèi)的過程。胞吐：分泌的物質(zhì)被包裹在脂囊泡內(nèi)，與質(zhì)膜融合，然后將物質(zhì)釋放細胞外空間的過程。

第九章核酸

1、核酸的結構層次（名稱及符號）核酸分為兩大類：脫氧核糖核酸（DNA）核糖核酸（RNA）

2、核苷中戊糖的編號

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3、堿基組成及查格夫法則

（1）.嘌呤（腺嘌呤，鳥嘌呤）（2）.嘧啶（尿嘧啶，胞嘧啶，胸腺嘧啶）

查格夫法則

所有DNA中腺嘌呤與胸腺嘧啶的摩爾含量相等，（nA＝nT），鳥嘌呤和胞嘧啶的摩爾含量相等（nG＝nC），即嘌呤的總含量與嘧啶的總含量相等（nA＋nG＝nT＋nC）。DNA的堿基組成具有種的特異性，但沒有組織和器官的特異性。另外生長發(fā)育階段、營養(yǎng)狀態(tài)和環(huán)境的改變都不影響DNA的堿基組成。4、DNA的雙螺旋模型雙螺旋結構模型的要點

主鏈兩條反向平行的多核苷酸鏈繞同一主軸旋轉。堿基配對兩條核苷酸鏈依靠堿基之間的氫鍵結合在一起。螺旋表面有大溝和小溝5、核酸的變性、復性

（1）變性DNA由雙鏈結構變成單鏈結構。核酸的一級結構(堿基順序)保持不變。變性表現(xiàn)：生物活性部分喪失，粘度下降，紫外吸收增加（增色效應）。變性因素：pH（>11.3或生物化學

將熱變性的DNA驟然冷卻至低溫時，DNA不可能復性。變性的DNA緩慢冷卻時可復性，因此又稱為“退火”。退火溫度＝Tm－25℃

復性影響因素：片段濃度，片段大小，片段復雜性（重復序列數(shù)目），溶液離子強度

第十章DNA復制

1、半保留復制的概念

DNA復制的一種方式。每條鏈都可用作合成互補鏈的模板，合成出兩分子的雙鏈DNA，每個分子都是由一條親代鏈和一條新合成的鏈組成。2、DNA聚合酶的特點

此酶最早在大腸桿菌中發(fā)現(xiàn)，以后陸續(xù)在其他原核生物及微生物中找到。酶需要四種脫氧核苷三磷酸dNTP(dATPdGTPdCTPdTTP)以及鎂離子，一每條DNA鏈為模板課合成一條互補的、反平行的鏈。由于需要DNA為模板，所以這樣的酶叫DNA指導的DNA聚合酶，建成DNA聚合酶。

聚合酶需要一個游離的3＇-OH，催化的反應機制涉及到通過生長著的DNA鏈的3＇-OH對底物核苷三磷酸dNTP的α磷酸進行親核攻擊，形成磷酸酯鍵，同時釋放出焦磷酸。結果在3＇末端加上一個新的核苷酸。焦磷酸進一步唄焦磷酸酶水解釋放能量驅動聚合反應進行，將這種聚合模式稱為5＇-3＇方向生長，即鏈的延伸有5＇末端到3＇末端。3、半不連續(xù)復制：

DNA復制過程中，一條鏈連續(xù)復制，另一條鏈是不連續(xù)復制的現(xiàn)象。前導鏈：鏈的延長方向5＇-3＇，與解旋方向相同，為連續(xù)復制滯后鏈：鏈的延長方向5＇-3＇，與解旋方向相反，為不連續(xù)復制

有了RNA引物，聚合酶Ⅲ以3＇-5＇鏈為模板可以合成新的5＇-3＇互補鏈前導鏈。前導鏈合成只需

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一個RNA引物。

岡崎片段：滯后鏈上不連續(xù)合成時先合成的片段，然后合成大的DNA片段。需要很多RNA引物。4、前導鏈，滯后鏈的特點

有了RNA引物，聚合酶Ⅲ以3＇-5＇鏈為模板可以合成新的5＇-3＇互補鏈前導鏈。前導鏈合成只需一個RNA引物。

滯后鏈合成是先合成許多岡崎片段，然后合成大的DNA片段。需要很多RNA引物。

第十一章RNA合成

1、RNA轉錄DNA復制的相同異同處

同：以DNA為模板，遵循堿基配對原則，都需依賴DNA聚合酶，聚合過程都是生成磷酸二酯鍵，新鏈合成方向為5＇-3＇

異：模板合成方式原料引物堿基配對

DNA兩股鏈均復制半保留復制dNTP需要（RNA）A-T，G-CRNA模板鏈轉錄不對稱轉錄NTP不需要（從頭合成）A-U，T-A，G-C

第十二章蛋白質(zhì)合成

1、遺傳密碼，密碼子的概念及遺傳密碼的特點

遺傳密碼：核酸中的核苷酸殘基序列與蛋白質(zhì)中的氨基酸殘基序列之間的對應關系。連續(xù)的3個核苷酸殘疾序列為一個密碼子，特指一個氨基酸。標準的遺傳密碼是由64個密碼子組成的，幾乎為所有生物通用。

密碼子：mrna（或DNA）上的三聯(lián)體核苷酸殘基序列。該序列編碼著一個指定的氨基酸，trna的反密碼子與mrna的密碼子互補。

應化083生物化學

2、“擺動假說”266頁

處于密碼子3端的堿基和與之互補的反密碼子5端的堿基之間的堿基配對有一定的寬容性，即處于反密碼子5端的堿基（也成為擺動位置），例如I可以與密碼子上3端的U、C、A配對。由于存在擺動現(xiàn)象，所以使得一個trna反密碼子可以和一個以上的mrna密碼子結合。堿基擺動配對的能力是：

反密碼子中密碼子中5＇位堿基3＇位堿基G與之配對的是C或UC與之配對的是GA與之配對的是UU與之配對的是A或GⅠ與之配對的是A，U或C

3.tRNA,mRNA,核糖體在蛋白質(zhì)合成中各起的作用

mRNA是以DNA的一條鏈為模板，以堿基互補配對原則，轉錄而形成的一條單鏈，主要功能是實現(xiàn)遺傳信息在蛋白質(zhì)上的表達，是遺傳信息傳遞過程中的橋梁直接將來自DNA得信息轉移給蛋白質(zhì)。tRNA的功能是攜帶符合要求的氨基酸，以連接成肽鏈，再經(jīng)過加工形成蛋白質(zhì)

核糖體，RNA和蛋白質(zhì)的復合體，生物體的細胞器，是蛋白質(zhì)合成的場所，通過信使核糖核酸與攜帶氨基酸的轉移核糖核酸的相互作用合成蛋白質(zhì)。由大小亞基組成。4.肽鏈三個延長階段：定位→轉肽→移位→定位…

第十四章代謝導論

應化083生物化學

1、合成、分解代謝各自的特點

合成代謝指的是由比較簡單組分合成用于細胞維持和生長所需生物（大）分子的代謝反應。合成代謝又稱同化作用或生物合成，是從小的前體或構件分子（如氨基酸和核苷酸）合成較大的分子（如蛋白質(zhì)和核酸）的過程。由于生物合成導致分子更大、結構更復雜的物質(zhì)產(chǎn)生，這個過程需要消耗自由能，能量通常由腺苷三磷酸（ATP）直接提供。合成代謝和分解代謝是代謝過程的兩個方面，二者同時進行。分解代謝生成的ATP可供合成代謝使用，合成代謝的構件分子也常來自分解代謝的中間產(chǎn)物。和分解代謝相反，合成代謝是從少數(shù)種類的構件出發(fā)，合成各式各樣的生物大分子。分解代謝指的是將營養(yǎng)物和細胞組分降解，提供小的構件分子和能量的代謝反應。分解代謝指機體將來自環(huán)境或細胞自己儲存的有機營養(yǎng)物質(zhì)分子（如糖類、脂類、蛋白質(zhì)等），通過一步步反應降解成較小的、簡單的終產(chǎn)物（如二氧化碳、乳酸、氨等）的過程，又稱異化作用。分解代謝伴有蘊藏在大分子復雜結構中自由能的釋放。在分解代謝的某些反應中，產(chǎn)生的大部分自由能儲存于ATP中，一些自由能以NADPH形式直接用于某些需能反應。2、高能化合物及其特點

降解時釋放的能量至少滿足在標準生物化學條件下可以合成一個ATP所需能量的高度放能化合物。糖代謝中，作為燃料的葡萄糖完全氧化時，會產(chǎn)生大量能量，這些能量首先以幾種高能的中間代謝物保存，這些高能化合物水解時刻釋放大量能量，并用于驅動吸能反應。

高能化合物放能反應往往與吸能反應偶聯(lián)，以驅動吸能反應進行。

第十五章糖降解

糖降解在物質(zhì)上的總變化，在能量上的總計算

應化083生物化學

第十六章檸檬酸循環(huán)

1、檸檬酸循環(huán)在物質(zhì)上的總變化，在能量上的總計算2、一分子葡萄糖總代謝能量計算

第十八章電子傳遞和氧化磷酸化1、五種電子，質(zhì)子的傳遞體及其特點2、化學滲透假說的內(nèi)容及解釋

主要論點是底物氧化期間建立的質(zhì)子濃度梯度提供了驅動有ADP和Pi形成ATP的能量。a線粒體內(nèi)膜對質(zhì)子的通透

b線粒體內(nèi)膜電子傳遞鏈是一個質(zhì)子泵

c轉運質(zhì)子所需要的能量由電子在呼吸鏈上的傳遞提供d膜的內(nèi)側和外側產(chǎn)生跨膜質(zhì)子梯度和電位梯度e在膜內(nèi)外勢能差驅動下，膜外高能質(zhì)子跨膜到膜內(nèi)側f質(zhì)子跨膜過程中釋放的能量，直接ADP和合成ATP3、穿梭機制（線粒體外的NAD轉化為ATP的現(xiàn)象）

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